Quando le proteine nel cervello formano depositi costituiti da aggregati insolubili, possono verificarsi malattie come l’Alzheimer o il Parkinson. Ora un gruppo di ricerca ha fatto un passo avanti verso la comprensione di questo processo.
Nel morbo di Parkinson la proteina alfa-sinucleina (α-sinucleina) forma aggregati che portano a una compromissione della funzione cerebrale e allo sviluppo della malattia. Ora i ricercatori dell’Università di Göteborg e delle Università di Basilea e Zurigo hanno pubblicato un nuovo studio su Nature che dimostra come una certa classe di proteine può regolare e prevenire la formazione di depositi proteici α-sinucleina e aggregati insolubili all’interno di cellule sane.
“In ogni cellula ci sono proteine ausiliarie chiamate chaperoni molecolari. Si prendono cura delle proteine di nuova produzione per aiutarle nel processo di piegatura e prevenire errori di piegatura o dispiegatura”, afferma Björn Burmann, assistente Professore presso il Dipartimento di Chimica e Biologia Molecolare di l’Università di Göteborg.
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Una svolta nella ricerca
Il ripiegamento proteico descrive il processo mediante il quale una proteina assume la sua specifica forma tridimensionale, che consente alla proteina di svolgere la sua funzione.
Innumerevoli proteine nelle cellule di mammifero non hanno una piega proteica stabile, nonostante le importanti funzioni che svolgono nelle cellule. Una di queste proteine è la α-sinucleina. Nel nuovo studio, il team di ricerca potrebbe ora rivelare il processo di base che influenza il modo in cui la proteina α-sinucleina viene piegata e aggregata, nonché il modo in cui i chaperone molecolari nelle cellule di mammiferi viventi possono prevenire il malripiegamento dell’α-sinucleina.
“Un grande pool di vari chaperoni impedisce alla α-sinucleina di formare aggregati proteici nelle cellule sane. Studiando la proteina direttamente nelle cellule di mammifero, abbiamo scoperto che l’inibizione dei chaperoni porta all’aggregazione dell’α-sinucleina a livello di aminoacidi”.
L’interruzione dell’interazione α-sinucleina-chaperone potrebbe essere il primo passo a lungo ricercato che avvia lo sviluppo di malattie correlate alla a-sinucleina, secondo Björn Burmann e i suoi colleghi di ricerca.
Fonte, University of Gothenburg
